• Treffer 7 von 7
Zurück zur Trefferliste

Darstellung und Eigenschaften von Flavin-benzimidazol-dinucleotid

  • Die Synthese des Coenzymmodells Flavin-benzimidazol-dinucleotid * gelang durch Kondensation von Benzimidazolribotid-imidazolid 1 oder Benzimidazolribotid-guanidiniumamidat 2 mit Flavinmononucleotid. Das Coenzymmodell war enzymatisch nicht aktiv und bildete keinen Enzym-Coenzym-Komplex. Im Absorptionsspektrum konnte eine Extinktionszunahme nach der Spaltung der Pyrophosphatbrücke nur im Bereich von 260 mμ beobachtet werden. Das Molekül liegt daher vermutlich in einer gefalteten Form vor. Ein Komplex zwischen Flavin- und Benzimidazolteil konnte nicht nachgewiesen werden. Eine Fluoreszenzunterdrückung, die im FAD durch die Komplexbildung zwischen Flavin- und Adeninteil bedingt wird, wurde im FBD-Coenzymmodell nicht beobachtet.

Volltext Dateien herunterladen

Metadaten exportieren

Weitere Dienste

Teilen auf Twitter Suche bei Google Scholar
Metadaten
Verfasserangaben:Peter ZumpeGND, Christoph Wilhelm Wönckhaus
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-748686
DOI:https://doi.org/10.1515/znb-1966-1210
ISSN:1865-7117
ISSN:0932-0776
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch):Zeitschrift für Naturforschung, B
Verlag:Verlag der Zeitschrift für Naturforschung
Verlagsort:Tübingen
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Deutsch
Datum der Veröffentlichung (online):02.06.2014
Jahr der Erstveröffentlichung:1966
Veröffentlichende Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Datum der Freischaltung:29.12.2023
Jahrgang:21.1966
Seitenzahl:4
Erste Seite:1149
Letzte Seite:1152
HeBIS-PPN:517669560
Institute:Biochemie, Chemie und Pharmazie / Biochemie und Chemie
DDC-Klassifikation:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Lizenz (Deutsch):License LogoCreative Commons - Namensnennung-Nicht kommerziell-Keine Bearbeitung 3.0