Darstellung und Eigenschaften von Flavin-benzimidazol-dinucleotid
- Die Synthese des Coenzymmodells Flavin-benzimidazol-dinucleotid * gelang durch Kondensation von Benzimidazolribotid-imidazolid 1 oder Benzimidazolribotid-guanidiniumamidat 2 mit Flavinmononucleotid. Das Coenzymmodell war enzymatisch nicht aktiv und bildete keinen Enzym-Coenzym-Komplex. Im Absorptionsspektrum konnte eine Extinktionszunahme nach der Spaltung der Pyrophosphatbrücke nur im Bereich von 260 mμ beobachtet werden. Das Molekül liegt daher vermutlich in einer gefalteten Form vor. Ein Komplex zwischen Flavin- und Benzimidazolteil konnte nicht nachgewiesen werden. Eine Fluoreszenzunterdrückung, die im FAD durch die Komplexbildung zwischen Flavin- und Adeninteil bedingt wird, wurde im FBD-Coenzymmodell nicht beobachtet.
Verfasserangaben: | Peter ZumpeGND, Christoph Wilhelm Wönckhaus |
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URN: | urn:nbn:de:hebis:30:3-748686 |
DOI: | https://doi.org/10.1515/znb-1966-1210 |
ISSN: | 1865-7117 |
ISSN: | 0932-0776 |
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch): | Zeitschrift für Naturforschung, B |
Verlag: | Verlag der Zeitschrift für Naturforschung |
Verlagsort: | Tübingen |
Dokumentart: | Wissenschaftlicher Artikel |
Sprache: | Deutsch |
Datum der Veröffentlichung (online): | 02.06.2014 |
Jahr der Erstveröffentlichung: | 1966 |
Veröffentlichende Institution: | Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg |
Datum der Freischaltung: | 29.12.2023 |
Jahrgang: | 21.1966 |
Seitenzahl: | 4 |
Erste Seite: | 1149 |
Letzte Seite: | 1152 |
HeBIS-PPN: | 517669560 |
Institute: | Biochemie, Chemie und Pharmazie / Biochemie und Chemie |
DDC-Klassifikation: | 5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften |
5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie | |
Sammlungen: | Universitätspublikationen |
Lizenz (Deutsch): | Creative Commons - Namensnennung-Nicht kommerziell-Keine Bearbeitung 3.0 |