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Interaction between dehydrogenases and a new NAD⊕-isomer

  • A new NAD⊕-isomer was prepared, in which the ᴅ-ribose of the adenosine moiety was sub­ stituted by the enantiomeric ʟ-ribose. As compared to nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD⊕) and NADH the coenzyme isomer (ᴅ,ʟ)-NAD⊕ and its dihydroform (ᴅ,ʟ)-NADH are far less tightly bound to lactate dehydrogenase and alcohol dehydrogenase from horse liver. In the presence of the second substrate (ᴅ,ʟ)-NAD⊕ and (ᴅ,ʟ)-NADH act as hydrogen acceptor and hydrogen donator, respectively, with lactate dehydrogenase and alcohol dehydrogenases from horse liver and yeast. Compared to NAD⊕ and NADH the Michaelis constants are always increased, the catalytic constants (V/Et) were found to be decreased except for the dihydroform reacting with alcohol dehydrogenase from liver.

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Verfasserangaben:Reinhard JeckGND, Christoph Woenckhaus, Antonin Holý
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-721419
DOI:https://doi.org/10.1515/znc-1975-11-1207
ISSN:0939-5075
ISSN:1865-7125
Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch):Zeitschrift für Naturforschung, C
Verlag:Verlag der Zeitschrift für Naturforschung
Verlagsort:Tübingen
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Datum der Veröffentlichung (online):02.06.2014
Jahr der Erstveröffentlichung:1975
Veröffentlichende Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Datum der Freischaltung:30.01.2024
Freies Schlagwort / Tag:Complex Formation; Dehydrogenase; NAD⊕-Isomer
Jahrgang:30.1975
Ausgabe / Heft:11-12
Seitenzahl:5
Erste Seite:734
Letzte Seite:738
Institute:Medizin
Biochemie, Chemie und Pharmazie / Biochemie und Chemie
DDC-Klassifikation:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Lizenz (Deutsch):License LogoCreative Commons - Namensnennung-Nicht kommerziell-Keine Bearbeitung 3.0