Biochemical and structural analysis of F-type ATP synthases and its subcomplexes

  • ATP synthases are multi-subunit membrane enzymes, which utilize the energy stored in a transmembrane electrochemical ion gradient to produce adenosine-5´-triphosphate (ATP), the universal energy carrier in biological systems. Research on these important enzymes goes back more than 50 years and has produced innumerable studies. The F-type ATP synthase consists of two functionally distinct, but tightly coupled subcomplexes, the water-soluble F1 and the membrane-embedded Fo complex. In its simplest form, F1 consists of five different subunits with a stoichiometry of α 3β3γδε, and harbors three catalytic centers in the α 3β3-headpiece, while Fo consists of three different subunits in a stoichiometry of ab2cn, where n varies between 8 to 15 depending on the species. From a mechanistic standpoint, the complex can also be divided into two different units, namely a stator, α3β3δ-ab2, and a rotor, γε-cn. The enzyme utilizes the energy stored in a transmembrane electrochemical gradient of protons, or in some cases Na+, to drive ATP synthesis. In particular, the downhill translocation of these ions across the Fo complex drives rotation of the γε-cn unit, which is then transduced to the active centers, catalyzing the phosphorylation of adenosine-5`-diphosphate (ADP) with inorganic phosphate (Pi), and the release of ATP....
  • F-Typ ATP-Synthasen sind bedeutende Enzymkomplexe, die in der Plasmamembran von Prokaryonten, der inneren mitochondrialen Membran von Eukaryonten und in der Thylakoidmembran in Chloroplasten bzw. Cyanobakterien vorkommen. Diese Membranproteinkomplexe nutzen die elektrochemisch erzeugte Energie eines über der Membran aufgebauten Ionengradienten, um den in biologischen Systemen universellen Energieträger Adenosintriphosphat (ATP) zu produzieren. Die Forschung an diesen faszinierenden und mitunter wichtigsten Enzymen geht mehr als 50 Jahre zurück und hat unzählbare Studien hervorgebracht. Die ATP-Synthase besteht aus zwei Komponenten, die direkt miteinander gekoppelt sind: der wasserlösliche F1- und der membrangebundene FO-Komplex. In der einfachsten Form besteht der F1-Teil aus fünf verschiedenen Untereinheiten mit der Zusammensetzung α3β3γδε und mit drei katalytische Zentren im α3β3-Kopfstück. FO hingegen besteht in der einfachsten Form aus drei verschiedenen Untereinheiten, ab2cn, wobei n zwischen 8 und 15 abhängig vom Organismus variiert und einen wichtigen Teil des FO-Komplexes bildet, nämlich den sogenannten c-Ring. Mechanistisch gesehen kann das gesamte Enzym auch in zwei Einheiten unterteilt werden: zum einen der Stator mit α3β3δ-ab2 und zum anderen der Rotor mit γε-cn. Die ATP-Synthase nutzt zur Synthese von ATP einen Ionengradienten in Form von Protonen (H+) oder in manchen Fällen auch Natriumionen (Na+). Dazu werden die Ionen in einem noch nicht vollständig aufgeklärten Mechanismus von der einen Seite der Membran durch den FO-Komplex auf die andere Seite geführt, wodurch die Rotation des γε-cn-Komplexes angetrieben wird. Diese Rotationsbewegung steuert die Aktivität der katalytischen Zentren im F1-Teil, welche die Phosphorylierung von Adenosindiphosphat (ADP) mit Hilfe von anorganischem Phosphat katalysieren und ATP freigeben....

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Metadaten
Author:Doreen Matthies
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-334051
Referee:Bernd LudwigGND, Werner KühlbrandtORCiDGND
Advisor:Thomas Meier
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Year of Completion:2013
Year of first Publication:2013
Publishing Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Granting Institution:Johann Wolfgang Goethe-Universität
Date of final exam:2014/04/04
Release Date:2015/08/05
HeBIS-PPN:362767203
Institutes:Biochemie, Chemie und Pharmazie / Biochemie und Chemie
Angeschlossene und kooperierende Institutionen / MPI für Biophysik
Dewey Decimal Classification:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Sammlung Biologie / Biologische Hochschulschriften (Goethe-Universität)
Licence (German):License LogoDeutsches Urheberrecht