Biophysical studies of RNA:DNA:DNA triplexes and characterization of riboswitches in cell-free transcription-translation systems

  • RNA research is very important since RNA molecules are involved in various gene regulatory mechanisms as well as pathways of cell physiology and disease development.1 RNAs have evolved from being considered as carriers of genetic information from DNA to proteins, with the three major types of RNA involved in protein synthesis, including messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA).2 In addition to the RNAs involved in protein synthesis numerous regulatory non-coding RNAs (ncRNAs) have been discovered in the transcriptome. The regulatory ncRNAs are classified into small ncRNAs (sncRNAs) with transcripts less than 200 nucleotides (nt) and long non-coding RNAs (lncRNAs) with more than 200 nt.3 LncRNAs represent the most diverse and versatile class of ncRNAs that can regulate cellular functions of chromatin modification, transcription, and post-transcription through multiple mechanisms.4 They are involved in the formation of RNA:protein, RNA:RNA and RNA:DNA complexes as part of their gene regulatory mechanism.4,5 The RNA:DNA interactions can be divided into RNA:DNA heteroduplex formation, also called R-loops, and RNA:DNA:DNA triplex formation. In triplex formation, RNA binds to the major groove of double-stranded DNA through Hoogsteen or reverse Hoogsteen hydrogen bonding, resulting in parallel or anti-parallel triplexes, respectively. In vitro studies have confirmed the formation of RNA:DNA:DNA triplexes.6 However, the extent to which these interactions occur in cells and their effects on cellular function are still not understood, which is why these structures are so exciting to study (Chapter I RNA:DNA:DNA Triplexes). This cumulative thesis investigates several functional and regulatory important RNAs. The first project involves the improved biochemical and biophysical characterization of RNA:DNA:DNA triplex formation between lncRNAs of interest and their target genes. Triplex formation was confirmed by a series of experiments including electromobility shift assays (EMSA), thermal melting assays, circular dichroism (CD), and liquid state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. The following is a summary of the main findings of these publications. In research article 5.1, the oxygen-sensitive HIF1α-AS1 was identified as a functionally important triplex-forming lncRNA in human endothelial cells using a combination of bioinformatics techniques, RNA/DNA pulldown, and biophysical experiments. Through RNA:DNA:DNA triplex formation, endogenous HIF1α-AS1 decreases the expression of several genes, including EPH receptor A2 (EPHA2) and adrenomedullin (ADM), by acting as an adaptor for the repressive human silencing hub (HUSH) complex, which has been studied by our collaborators in the groups of Leisegang and Brandes. 2) Triplex formation between HIF1α-AS1 and the target genes EPHA2 and ADM was investigated in biochemical and biophysical studies. The EMSA results indicated that HIF1α-AS1 forms a low mobility RNA:DNA:DNA triplex complex with the EPHA2 DNA target sequence. The CD spectrum of the triplex showed distinct features compared to the EPHA2 DNA duplex and the RNA:DNA heteroduplex. Melting curve analysis revealed a biphasic melting transition for triplexes, with a first melting point corresponding to the dissociation of the RNA strand with melting of the Hoogsteen hydrogen bonds. The second, higher melting temperature corresponds to the melting of stronger Watson-Crick base pairing. Stabilized triplexes were formed using an intramolecular EPHA2 DNA duplex hairpin construct in which both DNA strands were attached to a 5 nucleotide (nt) thymidine linker. This approach allowed improved triplex formation with lower RNA equivalents and higher melting temperatures. By NMR spectroscopy, the triplex characteristic signals were observed in the 1H NMR spectrum, the imino signals in a spectral region between 9 and 12 ppm resulting from the Hoogsteen base pairing. To elucidate the structural and sequence specific Hoogsteen base pairs 2D 1H,1H-NOESY measurements of the EPHA2 DNA duplex and the HIF1α-AS1:EPHA2 triplex were performed. The 1H,1H-NOESY spectrum of the HIF1α-AS1:EPHA2 triplex with a 10-fold excess of RNA was semi-quantitatively analyzed for changes in the DNA duplex spectrum. We discovered, strong and moderate attenuation of cross peak intensities in the imino region of the NOESY spectrum. This attenuation was proposed to result from weakening of Watson-Crick base pairing by Hoogsteen hydrogen bonding induced by RNA binding. The Hoogsteen interactions can be mapped based on the analysis of the cross peak attenuation in the NOESY spectra, which we used to generate a structural model of the RNA:DNA:DNA triplex. These biophysical results support the physiological function of HIF1α as a triplex-forming lncRNA that recruits the HUSH-epigenetic silencing complex to specific target genes such as EPHA2 and ADM, thereby silencing their gene expression through RNA:DNA:DNA triplex formation.
  • Die Erforschung von RNAs ist von großer Bedeutung, da RNA-Moleküle an verschiedenen Mechanismen der Genregulation sowie an Signalwegen in der Zellphysiologie und bei der Entstehung von Krankheiten beteiligt sind.1 RNAs haben sich von Trägern der genetischen Information von der DNA zu Proteinen entwickelt, wobei die drei wichtigsten RNA-Typen an der Proteinsynthese beteiligt sind: Boten-RNA (mRNA), Transfer-RNA (tRNA) und ribosomale RNA (rRNA).2 Neben den an der Proteinsynthese beteiligten RNAs wurden im Transkriptom zahlreiche regulatorische nicht-kodierende RNAs (ncRNAs) entdeckt. Die regulatorischen ncRNAs werden unterteilt in kurze ncRNAs (sncRNAs) mit Transkripten kürzer als 200 Nukleotide (nt) und lange ncRNAs (lncRNAs) mit Transkripten länger als 200 nt.3 LncRNAs stellen die vielfältigste und vielseitigste Klasse von ncRNAs dar, die durch verschiedene Mechanismen zelluläre Funktionen der Chromatinmodifikation, Transkription und Posttranskription regulieren können.4 Sie sind an der Bildung von RNA:Protein-, RNA:RNA- und RNA:DNA-Komplexen als Teil ihrer Genregulationsmechanismen beteiligt.4,5 Die RNA:DNA Interaktionen können in die Bildung von RNA:DNA Heteroduplexen, auch R-Schleifen genannt und die Bildung von RNA:DNA:DNA Triplexen unterteilt werden. Bei der Triplexbildung bindet die RNA über Hoogsteen oder inverse Hoogsteen Wasserstoffbrücken an die große Furche der doppelsträngigen DNA, was zu parallelen oder anti-parallelen Triplexen führt. In vitro Studien haben die Bildung von RNA:DNA:DNA Triplexen bestätigt. 6 Inwieweit diese Wechselwirkungen in Zellen auftreten und sich auf die Zellfunktionen auswirken, ist noch nicht geklärt, weshalb diese Strukturen für die Forschung von großem Interesse sind (Kapitel I RNA:DNA:DNA Triplexe). In dieser kumulativen Dissertation werden verschiedene funktionell und regulatorisch wichtige RNAs untersucht. Das erste Projekt umfasst die verbesserte biochemische und biophysikalische Charakterisierung von RNA:DNA:DNA Triplexen. Die Triplexbildung wurde durch eine Reihe von Experimenten bestätigt, darunter Gelelektrophorese Untersuchungen (electromobility shift assay, EMSA), thermische Schmelzanalyse, Circulardichroismus- (CD) und Kernspinresonanzspektroskopie (NMR). In den folgenden Abschnitten werden die wichtigsten Ergebnisse dieser Veröffentlichungen zusammengefasst. In der Publikation 5.1 wurde das sauerstoffsensitive HIF1α-AS1 als funktionell wichtige Triplex-bildende lncRNA in humanen Endothelzellen durch eine Kombination von bioinformatischen Techniken, RNA/DNA-Pulldown und biophysikalischen Experimenten identifiziert. Durch RNA:DNA:DNA Triplexbildung reduziert endogenes HIF1α-AS1 die Expression mehrerer Gene, einschließlich des EPH- Rezeptors 2 (EPHA2) und Adrenomedullin (ADM), indem es als Adaptor für den repressiven human Silencing Hub (HUSH)-Komplex fungiert, der von den Arbeitsgruppen Leisegang und Brandes untersucht wurde. Die Triplexbildung zwischen HIF1α-AS1 und den Zielgenen EPHA2 und ADM wurde biochemisch und biophysikalisch untersucht. Die EMSA-Ergebnisse zeigten, dass HIF1α-AS1 einen RNA:DNA:DNA Triplex-Komplex mit reduzierter Mobilität mit der EPHA2 DNA-Zielsequenz bildet. Das CD Spektrum des Triplexes zeigte deutliche Unterschiede im Vergleich zur EPHA2 Duplex DNA und zum RNA:DNA Heteroduplex. Die Schmelzkurvenanalyse ergab einen zweiphasigen Schmelzübergang für Triplexe, wobei der erste Schmelzpunkt der Dissoziation des RNA-Stranges mit dem Schmelzen der Hoogsteen Wasserstoffbrücken entspricht. Der zweite, höhere Schmelzpunkt entspricht der stärkeren Watson-Crick Basenpaarung. Stabilisierte Triplexe wurden mit Hilfe eines EPHA2 intramolekularen Haarnadel DNA Duplex Konstrukts gebildet, bei dem beide DNA-Stränge an einen 5 Nukleotide langen Thymidin-Linker gebunden waren. Dieser Ansatz ermöglichte eine verbesserte Triplexbildung mit geringeren RNA-Äquivalenten und höheren Schmelztemperaturen. Mittels NMR Spektroskopie wurden charakteristische Triplex Signale im 1H-NMR Spektrum beobachtet, wobei die Imino Signale im Spektralbereich zwischen 9 und 12 ppm lagen, was auf die Hoogsteen Basenpaarung zurückzuführen ist. Zur Aufklärung der strukturellen und sequenzspezifischen Hoogsteen Basenpaare wurden 2D-1H,1H-NOESY Messungen des EPHA2 DNA Duplexes und des HIF1α-AS1:EPHA2 Triplexes im 10-fachen Überschuss durchgeführt. Im Imino Bereich des NOESY Spektrums wurde eine starke und eine mäßige Abschwächung der Intensitäten der Kreuzpeaks beobachtet. Als Ursache wurde die Abschwächung der Watson-Crick Basenpaarung durch die Hoogsteen Bindung vermutet, die durch die RNA-Bindung induziert wird. Die Hoogsteen Wechselwirkungen können durch die Analyse der Abschwächung der Kreuzpeaks in den NOESY Spektren dargestellt werden, was wiederum zur Erstellung eines Strukturmodells des RNA:DNA:DNA Triplexes verwendet wurde. Diese biophysikalischen Ergebnisse unterstützen die physiologische Funktion von HIF1α-AS1 als Triplex-bildende lncRNA, die den HUSH-epigenetischen Suppressor-Komplex an spezifische Zielgene wie EPHA2 und ADM rekrutiert und dadurch deren Genexpression durch RNA:DNA:DNA Triplexbildung stilllegt.

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Metadaten
Author:Jasleen Kaur BainsORCiDGND
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-742243
DOI:https://doi.org/10.21248/gups.74224
Referee:Martin GriningerORCiDGND, Harald SchwalbeORCiDGND
Advisor:Harald Schwalbe
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2023/06/09
Year of first Publication:2023
Publishing Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Granting Institution:Johann Wolfgang Goethe-Universität
Date of final exam:2023/05/05
Release Date:2023/06/19
Page Number:347
Note:
Kumulative Dissertation – enthält die Verlagsversionen (Versions of Record) der folgenden Artikel: 

Leisegang, Matthias S.; Bains, Jasleen Kaur; Seredinski, Sandra; Oo, James A.; Krause, Nina M.; Kuo, Chao-Chung; Günther, Stefan; Cetin, Nevcin Sentürk; Warwick, Timothy; Cao, Can; Boos, Frederike; Izquierdo Ponce, Judit; Haydar, Shaza; Bednarz, Rebecca; Valasarajan, Chanil; Fuhrmann, Dominik C.; Preussner, Jens; Looso, Mario; Pullamsetti, Soni S.; Schulz, Marcel H.; Jonker, Hendrik R. A.; Richter, Christian; Rezende, Flávia; Gilsbach, Ralf; Pflüger-Müller, Beatrice; Wittig, Ilka; Grummt, Ingrid; Ribarska, Teodora; Costa, Ivan G.; Schwalbe, Harald; Brandes, Ralf P. (2022): vHIF1α-AS1 is a DNA:DNA:RNA triplex-forming lncRNA interacting with the HUSH complex. Nature Communications 2022, 13:6563, S. 1-20, ISSN 2041-1723. DOI 10.1038/s41467-022-34252-2

Warwick, Timothy; Seredinski, Sandra; Krause, Nina M.; Bains, Jasleen Kaur; Althaus, Lara; Oo, James A.; Bonetti, Alessandro; Dueck, Anne; Engelhardt, Stefan; Schwalbe, Harald; Leisegang, Matthias S.; Schulz, Marcel H.; Brandes, Ralf P. (2022): A universal model of RNA·DNA:DNA triplex formation accurately predicts genome-wide RNA-DNA interactions. Briefings in Bioinformatics 2022, 23(6),S. 1–12, ISSN 1477-4054. DOI 10.1093/bib/bbac445

Qureshi, Nusrat Shahin; Bains, Jasleen Kaur; Sreeramulu, Sridhar; Schwalbe, Harald; Fürtig, Boris (2018): Conformational switch in the ribosomal protein S1 guides unfolding of structured RNAs for translation initiation. Nucleic Acids Research 2018, 46(20), S. 10917–10929, ISSN 0305-1048. DOI 10.1093/nar/gky746

Jesus, Vanessa de; Qureshi, Nusrat S.; Warhaut, Sven; Bains, Jasleen Kaur; Dietz, Marina S.; Heilemann, Mike; Schwalbe, Harald; Fürtig, Boris (2021): Switching at the ribosome: riboswitches need rProteins as modulators to regulate translation. Nature Communications 2021, 12:4723, S. 1-7, ISSN 2041-1723. DOI 10.1038/s41467-021-25024-5

Elamri, Isam; Abdellaoui, Chahinez; Bains, Jasleen Kaur; Hohmann, Katharina Felicitas; Gande, Santosh Lakshmi; Stirnal, Elke; Wachtveitl, Josef; Schwalbe, Harald (2021):Wavelength-Selective Uncaging of Two Different Photoresponsive Groups on One Effector Molecule for Light-Controlled Activation and Deactivation. Journal of the American Chemical Society 2021, 143, S. 10596-10603, ISSN 1520-5126. DOI 10.1021./jacs.1c02817

Mertinkus, Klara R.; Grün, J. Tassilo; Altincekic, Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Ceylan,  Betül; Ferner, Jan-Peter; Frydman, Lucio; Fürtig, Boris; Hengesbach, Martin; Hohmann, Katharina F.; Hymon, Daniel; Kim, Jihyun; Knezic, Božana; Novakovic, Mihajlo; Oxenfarth, Andreas; Peter, Stephen A.; Qureshi, Nusrat S.; Richter, Christian; Scherf,  Tali; Schlundt, Andreas; Schnieders, Robbin; Schwalbe, Harald; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Vögele, Jennifer; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wirtz Martin, Maria A.; Wöhnert, Jens (2022): 1H, 13C and 15N chemical shift assignment of the stem-loops 5b + c from the 5′-UTR of SARS-CoV-2. Biomolecular NMR Assignments 2022, 16, S. 17-25, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-021-10053-4

Richter, Christian; Hohmann, Katharina F.; Toews, Sabrina; Mathieu, Daniel;  Altincekic, Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Binas, Oliver; Ceylan, Betül; Duchardt-Ferner, Elke; Ferner, Jan; Fürtig, Boris; Grün, J. Tassilo; Hengesbach, Martin; Hymon, Daniel; Jonker, Hendrik R. A.; Knezic, Bozana; Korn, Sophie M.; Landgraf, Tom; Löhr, Frank; Peter, Stephen A.; Pyper, Dennis J.; Qureshi, Nusrat S.; Schlundt, Andreas; Schnieders, Robbin; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Vögele, Jennifer; Weigand, Julia E.; Wirmer-Bartoschek, Julia; Witt, Kerstin; Wöhnert, Jens; Schwalbe, Harald; Wacker, Anna (2021): 1H, 13C and 15N assignment of stem-loop SL1 from the 5'-UTR of SARS-CoV-2. Biomolecular NMR Assignments 2021, 15, S. 467-474, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-021-10047-2

Vögele, Jennifer; Ferner, Jan-Peter; Altincekic, Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Ceylan, Betül; Fürtig, Boris; Grün, J. Tassilo; Hengesbach, Martin; Hohmann, Katharina F.; Hymon, Daniel; Knezic, Bozana; Löhr, Frank; Peter, Stephen A.; Pyper, Dennis; Qureshi, Nusrat S.; Richter, Christian; Schlundt, Andreas; Schwalbe, Harald; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wöhnert, Jens; Duchardt-Ferner, Elke (2021): 1H, 13C, 15N and 31P chemical shift assignment for stem-loop 4 from the 5′-UTR of SARS-CoV-2. Biomolecular NMR Assignments 2021, 15, S. 335-340, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-021-10026-7

Altincekic, Nadide; Korn, Sophie Marianne; Qureshi, Nusrat Shahin; Dujardin,  Marie; Ninot-Pedrosa, Martí; Abele, Rupert; Abi Saad, Marie Jose; Alfano, Caterina; Almeida, Fabio C. L.; Alshamleh, Islam; Amorim, Gisele Cardoso de; Anderson, Thomas K.; Anobom, Cristiane D.; Anorma, Chelsea; Bains, Jasleen Kaur; Bax, Adriaan; Blackledge, Martin; Blechar, Julius; Böckmann, Anja; Brigandat, Louis; Bula, Anna; Bütikofer, Matthias; Camacho-Zarco, Aldo R.; Carlomagno, Teresa; Caruso, Icaro Putinhon; Ceylan, Betül; Chaikuad, Apirat; Chu, Feixia;  Cole, Laura; Crosby, Marquise G.; Jesus, Vanessa de; Dhamotharan, Karthikeyan; Felli, Isabella C.; Ferner, Jan; Fleischmann, Yanick; Fogeron, Marie-Laure; Fourkiotis, Nikolaos K.; Fuks, Christin; Fürtig, Boris; Gallo, Angelo; Gande, Santosh L.; Gerez, Juan Atilio; Ghosh, Dhiman; Gomes-Neto, Francisco; Gorbatyuk, Oksana; Guseva, Serafima; Hacker, Carolin; Häfner, Sabine; Hao, Bing;  Hargittay, Bruno; Henzler-Wildman, K.; Hoch, Jeffrey C.; Hohmann, Katharina F.; Hutchison, Marie T.; Jaudzems, Kristaps;  Jovic, Katarina; Kaderli, Janina; Kalnins, Gints; Kanepe, Iveta; Kirchdoerfer, Robert N.; Kirkpatrick, John; Knapp, Stefan; Krishnathas, Robin; Kutz, Felicitas; Lage, Susanne zur; Lambertz, Roderick;Lang, Andras; Laurents, Douglas; Lecoq, Lauriane; Linhard, Verena; Löhr, Frank;  Malki, Anas; Mamigonian Bessa, Luiza; Martin, Rachel W.; Matzel, Tobias; Maurin, Damien; McNutt, Seth W.; Mebus-Antunes, Nathane Cunha; Meier, Beat H.; Meiser, Nathalie; Mompeán, Miguel; Monaca, Elisa; Montserret, Roland; Mariño Perez, Laura; Moser, Celine; Muhle-Goll, Claudia; Neves-Martins, Thais Cristtina; Ni, Xiamonin; Norton-Baker, Brenna; Pierattelli, Roberta; Pontoriero, Letizia; Pustovalova, Yulia; Ohlenschläger, Oliver; Orts, Julien; Poian, Andrea T. Da; Pyper, Dennis J.; Richter, Christian; Riek, Roland; Rienstra, Chad M.; Robertson, Angus; Pinheiro, Anderson S.; Sabbatella, Raffaele; Salvi, Nicola; Saxena, Krishna; Schulte, Linda; Schiavina, Marco; Schwalbe, Harald;  Silber, Mara; Silva Almeida, Marcius da; Sprague-Piercy, Marc A.; Spyroulias, Georgios A.; Sreeramulu, Sridhar; Tants, Jan-Niklas;Tars, Kaspars; Torres, Felix; Töws, Sabrina; Treviño, Miguel Á.; Trucks, Sven; Tsika, Aikaterini C.; Varga, Krisztina; Wang, Ying; Weber, Marco E.; Weigand, Julia E.; Wiedemann, Christoph; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wirtz Martin, Maria Alexandra; Zehnder, Johannes; Hengesbach, Martin; Schlundt, Andreas (2021): Large-Scale Recombinant Production of the SARS-CoV-2 Proteome for High-Throughput and Structural Biology Applications. Frontiers in Molecular Biosciences 2021, 8, Art. 653148, S. 1-24, ISSN 2296-889X. DOI 10.3389/fmolb.2021.653148

Schnieders, Robbin; Peter, Stephen A.; Banijamali, Elnaz; Riad, Magdalena; Altincekic, Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Ceylan, Betül; Fürtig, Boris; Grün, J. Tassilo; Hengesbach, Martin; Hohmann, Katharina F.; Hymon, Daniel; Knezic, Bozana; Oxenfarth, Andreas; Petzold, Katja; Qureshi, Nusrat S.; Richter, Christian; Schlagnitweit, Judith; Schlundt, Andreas; Schwalbe, Harald; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Vögele, Jennifer; Wacker, Anna; E. Weigand, Julia; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wöhnert, Jens (2021): 1H, 13C and 15N chemical shift assignment of the stem-loop 5a from the 5′-UTR of SARS-CoV-2. Biomolecular NMR Assignments 2021, 15, S. 203-211, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-021-10007-w

Kubatova, Nina; Qureshi, Nusrat S.; Altincekic, Nadide; Abele, Rupert; Bains, Jasleen Kaur; Ceylan, Betül; Ferner, Jan; Fuks, Christin; Hargittay, Bruno; Hutchison, Marie T.; Jesus, Vanessa de; Kutz, Felicitas; Wirtz Martin, Maria A.; Meiser, Nathalie; Linhard, Verena;  Pyper, Dennis J.; Trucks, Sven; Fürtig, Boris; Hengesbach, Martin; Löhr, Frank; Richter, Christian; Saxena, Krishna; Schlundt, Andreas; Schwalbe, Harald; Sreeramulu, Sridhar; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wöhnert, Jens (2021): 1H, 13C, and 15N backbone chemical shift assignments of coronavirus-2 non-structural protein Nsp10. Biomolecular NMR Assignments 2021, 15, S. 65-71, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-020-09984-1

Cantini, Francesca; Banci, L.; Altincekic, Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Dhamotharan, Karthikeyan; Fuks, Christin; Fürtig, Boris; Gande, Santosh L.; Hargittay, Bruno; Hengesbach, Martin; Hutchison, Marie T.; Korn, Sophie M.; Kubatova, Nina; Kutz, Felicitas; Linhard, Verena; Löhr, Frank; Meiser, Nathalie; Pyper, Dennis J.; Qureshi, Nusrat S.; Richter, Christian; Saxena, Krishna; Schlundt, Andreas; Schwalbe, Harald; Sreeramulu, Sridhar; Tants, Jan-Niklas; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Wöhnert, Jens; Tsika, Aikaterini C.; Fourkiotis, Nikolaos K.; Spyroulias, Georgios A. (2020): 1H, 13C, and 15N backbone chemical shift assignments of the apo and the ADP-ribose bound forms of the macrodomain of SARS-CoV-2 non-structural protein 3b.Biomolecular NMR Assignments 2020, 14, S. 339-346, ISSN 1874-270X. DOI 10.1007/s12104-020-09973-4

Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Akabayov, Sabine R.; Altincekic,  Nadide; Bains, Jasleen Kaur; Banijamali, Elnaz; Binas, Oliver; Castillo-Martinez, Jesus; Cetiner, Erhan; Ceylan, Betül; Chiu, Liang-Yuan; Davila-Calderon, Jesse; Dhamotharan, Karthikeyan; Duchardt-Ferner,Elke; Ferner, Jan; Frydman, Lucio; Fürtig, Boris; Gallego, José  J.; Grün, Tassilo; Hacker, Carolin; Haddad, Christina; Hähnke, Martin;  Hengesbach, Martin; Hiller, Fabian; Hohmann, Katharina F.; Hymon, Daniel; Jesus, Vanessa de; Jonker, Henry; Keller, Heiko; Knezic, Bozana; Landgraf, Tom; Löhr, Frank; Luo, Le; Mertinkus, Klara R.; Muhs, Christina; Novakovic, Mihajlo; Oxenfarth, Andreas; Palomino-Schätzlein, Martina; Petzold,  Katja; Peter, Stephen A.; Pyper, Dennis J.; Qureshi, Nusrat S.; Riad, Magdalena; Richter, Christian; Saxena, Krishna; Schamber, Tatjana;  Scherf, Tali; Schlagnitweit, Judith; Schlundt, Andreas; Schnieders,  Robbin; Schwalbe, Harald; Simba-Lahuasi, Alvaro; Sreeramulu, Sridhar; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Tants, Jan-Niklas; Tolbert, Blanton S.; Vögele, Jennifer; Weiß, Lena; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wirtz Martin, Maria A.; Wöhnert, Jens; Zetzsche, Heidi (2020): Secondary structure determination of conserved SARS-CoV-2 RNA elements by NMR spectroscopy. Nucleic Acids Research 2020, 48(22), 12415-12435, ISSN 0305-1048. DOI 10.1093/nar/gkaa1013

Sreeramulu, Sridhar; Richter, Christian; Berg, Hannes; Wirtz Martin, Maria A.; Ceylan, Betül; Matzel, Tobias; Adam, Jennifer; Altincekic, Nadide; Azzaoui, Kamal; Bains, Jasleen Kaur; Blommers, Marcel J. J.; Ferner, Jan; Fürtig, Boris; Göbel, Michael; Grün, J. Tassilo; Hengesbach, Martin; Hohmann, Katharina F.; Hymon, Daniel; Knezic, Bozana; Martins, Jason N.; Mertinkus, Klara R.; Niesteruk, Anna; Peter, Stephen A.; Pyper, Dennis J.; Qureshi, Nusrat S.; Scheffer, Ute; Schlundt, Andreas; Schnieders, Robbin; Stirnal, Elke; Sudakov, Alexey; Tröster, Alix; Vögele, Jennifer; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wöhnert, Jens; Schwalbe, Harald (2021): Exploring the Druggability of Conserved RNA Regulatory Elements in the SARS‐CoV‐2 Genome. Angewandte Chemie International Edition 2021, 60, S. 19191-19200, ISSN 1521-3757. DOI 10.1002/anie.202103693

Die akzeptierte Manuskriptversion:
Berg, Hannes; Wirtz Martin, Maria A.; Altincekic, Nadide; Alshamleh, Islam; Bains, Jasleen Kaur; Blechar, Julius; Ceylan, Betül; Jesus, Vanessa de; Dhamotharan, Karthikeyan; Fuks, Christin; Gande, Santosh L.; Hargittay, Bruno; Hohmann, Katharina F.; Hutchinson, Marie T.; Korn, Sophie Marianne; Krishnathas, Robin; Kutz, Felicitas; Linhard, Verena; Matzel, Tobias; , Meiser, Nathalie; Niesteruk, Anna; Pyper, Dennis J.; Schulte, Linda; Trucks, Sven; Azzaoui, Kamal; Blommers, Marcel J J; Gadiya, Yojana; Karki, Reagon; Zaliani, Andrea; Gribbon, Philip;  Silva Almeida, Marcius da; Dinis Anobom, Cristiane; Bula, Anna Lina; Buetikofer, Matthias; Caruso, Ícaro Putinhon; Felli, Isabella Caterina; Poian, Andrea T Da; ardoso de Amorim, Gisele;  Fourkiotis, Nikolaos K.; Gallo, Angelo; Ghosh, Dhiman; Gomes-Neto, Francesco; Gorbatyuk, Oksana; Hao, Bing; Kurauskas, Vilius; Lecoq, Lauriane; Li, Yunfeng; Cunha Mebus-Antunes, Nathane; Mompean, Miguel; Neves-Martins, Thais Cristtina; Ninot-Pedrosa, Marti; Pinheiro, Anderson S.; Pontoriero, Letizia; Pustovalova, Yulia; Riek, Roland; Robertson, Angus; Abi Saad, Marie Jose; Treviño, Miguel A.; Tsika, Aikaterini C.; Almeida, Fabio C.L.; Bax, Ad; Henzler-Wildman, Katherine; Hoch, Jeffrey C.; Jaudzems,Kristaps; Laurents, Douglas V.; Orts, Julien; Pieratelli, Roberta; Spyroulias, Georgios A.; Duchardt-Ferner, Elke; Ferner, Jan; Fuertig, Boris; Hengesbach, Martin; Löhr, Frank; Qureshi, Nusrat; Richter, Christian; Saxena, Krishna; Schlundt, Andreas; Sreeramulu, Sridhar; Wacker, Anna; Weigand, Julia E.;Wirmer-Bartoschek, Julia; Woehnert, Jens; Schwalbe Harald (2022): Comprehensive Fragment Screening of the SARS‐CoV‐2 Proteome Explores Novel Chemical Space for Drug Development. Angewandte Chemie International Edition 2022, 46. e202205858. ISSN 1521-3757. DOI 10.1002/anie.202205858

Binas, Oliver;Jesus, Vanessa de; Landgraf, Tom;Völklein, Albrecht E.; Martins, Jason;  Hymon, Daniel; Bains, Jasleen Kaur; Berg, Hannes; Biedenbänder, Thomas; Fürtig, Boris;  Gande, Santosh L.;Niesteruk, Anna;Oxenfarth, Andreas;Qureshi, Nusrat S.; Schamber, Tatjana; Schnieders, Robbin; Tröster, Alix; Wacker, Anna; Wirmer-Bartoschek, Julia; Wirtz Martin, Maria A.; Stirnal, Elke; Azzaoui, Kamal; Richter, Christian; Sreeramulu, Sridhar; Blommers, Marcel Jules José; Schwalbe, Harald (2021): 19F NMR-Based Fragment Screening for 14 Different Biologically Active RNAs and 10 DNA and Protein Counter-Screens. ChemBioChem 2021, 22, S. 423-433, ISSN 1439-7633. DOI 10.1002/cbic.202000476

Bains, Jasleen Kaur; Blechar, Julius; Jesus, Vanessa de; Meiser, Nathalie; Zetzsche, Heidi; Fürtig, Boris; Schwalbe, Harald; Hengesbach, Martin (2019): Combined smFRET and NMR analysis of riboswitch structural dynamics. Methods 2019, 153, S. 22-34, ISSN 1046-2023. DOI 10.1016/j.ymeth.2018.10.004
HeBIS-PPN:508921325
Institutes:Biochemie, Chemie und Pharmazie
Dewey Decimal Classification:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Sammlung Biologie
Licence (German):License LogoDeutsches Urheberrecht

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