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Direct evidence that the N-terminal extensions of the TAP complex act as autonomous interaction scaffolds for the assembly of the MHC I peptide-loading complex
(2012)
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Sabine Hulpke
Maiko Tomioka
Elisabeth Kremmer
Kazumitsu Ueda
Rupert Abele
Robert Tampé
- The loading of antigenic peptides onto major histocompatibility complex class I (MHC I) molecules is an essential step in the adaptive immune response against virally or malignantly transformed cells. The ER-resident peptide-loading complex (PLC) consists of the transporter associated with antigen processing (TAP1 and TAP2), assembled with the auxiliary factors tapasin and MHC I. Here, we demonstrated that the N-terminal extension of each TAP subunit represents an autonomous domain, named TMD0, which is correctly targeted to and inserted into the ER membrane. In the absence of coreTAP, each TMD0 recruits tapasin in a 1:1 stoichiometry. Although the TMD0s lack known ER retention/retrieval signals, they are localized to the ER membrane even in tapasin-deficient cells. We conclude that the TMD0s of TAP form autonomous interaction hubs linking antigen translocation into the ER with peptide loading onto MHC I, hence ensuring a major function in the integrity of the antigen-processing machinery.
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Defining the core proteome of the chloroplast envelope membranes
(2013)
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Stefan Simm
Dimitrios G. Papasotiriou
Mohamed Ibrahim
Matthias Leisegang
Bernd Müller
Tobias Schorge
Michael Karas
Oliver Mirus
Maik S. Sommer
Enrico Schleiff
- High-throughput protein localization studies require multiple strategies. Mass spectrometric analysis of defined cellular fractions is one of the complementary approaches to a diverse array of cell biological methods. In recent years, the protein content of different cellular (sub-)compartments was approached. Despite of all the efforts made, the analysis of membrane fractions remains difficult, in that the dissection of the proteomes of the envelope membranes of chloroplasts or mitochondria is often not reliable because sample purity is not always warranted. Moreover, proteomic studies are often restricted to single (model) species, and therefore limited in respect to differential individual evolution. In this study we analyzed the chloroplast envelope proteomes of different plant species, namely, the individual proteomes of inner and outer envelope (OE) membrane of Pisum sativum and the mixed envelope proteomes of Arabidopsis thaliana and Medicago sativa. The analysis of all three species yielded 341 identified proteins in total, 247 of them being unique. 39 proteins were genuine envelope proteins found in at least two species. Based on this and previous envelope studies we defined the core envelope proteome of chloroplasts. Comparing the general overlap of the available six independent studies (including ours) revealed only a number of 27 envelope proteins. Depending on the stringency of applied selection criteria we found 231 envelope proteins, while less stringent criteria increases this number to 649 putative envelope proteins. Based on the latter we provide a map of the outer and inner envelope core proteome, which includes many yet uncharacterized proteins predicted to be involved in transport, signaling, and response. Furthermore, a foundation for the functional characterization of yet unidentified functions of the inner and OE for further analyses is provided.
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Fachspezifischer Anhang zur SPoL (Teil III): Studienfach Chemie im Studiengang L3
(2008)
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Habilitationsordnung der Mathematisch–Naturwissenschaftlichen Fachbereiche der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main vom 04.02.1992 (ABl. 1992, S.816 ff.), zuletzt geändert am 28. April 2002 (StAnz. 41/2003, S. 4024 – 4025) : genehmigt durch Beschluss des Präsidiums der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main am 27. Januar 2009 ; hier: Änderung bzw. Ergänzung
(2009)
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Promotionsordnung der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fachbereiche der Johann Wolfgang Goethe-Universität in Frankfurt am Main vom 26. Mai 1993 (ABL.1/94, S. 21) zuletzt geändert am 05.09.2007 (Uni-Report 13.11.2008) : genehmigt durch Beschluss des Präsidiums der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main am 27. Januar 2009 ; hier: Änderung
(2009)
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Ordnung des Fachbereichs Biochemie, Chemie, Pharmazie der Johann Wolfgang Goethe-Universität für den Bachelorstudiengang Biochemie mit dem Abschluss "Bachelor of Science" (B. Sc.) vom 07.06.2010 : vorläufig genehmigt vom Präsidium der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am 27.07.2010
(2010)
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Ordnung des Fachbereichs Biochemie, Chemie und Pharmazie für den Masterstudiengang Chemie mit dem Abschluss Master of Science vom 15.08.2011 in der Fassung vom 21.09.2011 : genehmigt durch das Präsidium am 27.09.2011
(2011)
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Ordnung des Fachbereichs Biochemie, Chemie und Pharmazie für den Bachelorstudiengang Chemie mit dem Abschluss Bachelor of Science vom 15.08.2011 in der Fassung vom 21.09.2011 : genehmigt durch das Präsidium der Johann Wolfgang Goethe-Universität am 27.09.2011
(2011)
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Ordnung der Fachbereiche Medizin, Biowissenschaften, Biochemie, Chemie und Pharmazie sowie Psychologie und Sportwissenschaften der Johann Wolfgang Goethe-Universität für den Masterstudiengang Interdisciplinary Neuroscience mit dem Abschluss "Master of Science" (M.Sc.) vom 30. März 2009 in der Fassung vom 22. April 2009 : genehmigt durch das Präsidium am 11. Oktober 2011
(2011)
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Gemeinsame Ordnung der Fachbereiche Biochemie, Chemie und Pharmazie, Biowissenschaften, Gesellschaftswissenschaften sowie Geowissenschaften, Geographie der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main für den Masterstudiengang Umweltwissenschaften mit dem Abschlussziel Master of Science (M.Sc.) vom 21.11.2011 : genehmigt durch das Präsidium der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main am 20.03.2012
(2012)
