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Structural insights into redox enzymes of anaerobic aromatic degradation and flavin-based electron bifurcation

  • The main aim of this thesis work was to elucidate the catalytic mechanism of several enzyme complexes on the basis of their three-dimensional structure. All investigated enzyme complexes occur in the anaerobic energy metabolism and have an essential function by the challenging degradation of aromatic compounds and the flavin-based electron bifurcation (FBEB)/confurcation, an energy-coupling mechanism. More specifically, I studied the phthaloyl-CoA decarboxylase of Thauera chlorobenzoica (Pcd) involved in phthalate ester decomposition, the FBEB protein complexes lactate dehydrogenase/electron-transfer flavoprotein (Ldh/EtfAB) of Acetobacterium woodii, the heterodisulfide-related subunit HdrA of the sulfur- oxidizing bacteria Hyphomicrobium denitrificans (sHdrA). In addition, I contributed to the structure determination of the caffeyl-CoA reductase- EtfAB complex of A. woodii and the naphthoyl-CoA reductase of the sulfate-respiring enrichment culture N47 (mentioned in the Appendix E and F).
  • Das Hauptziel dieser Arbeit war die Aufklärung der Katalysemechanismen von mehreren Enzymkomplexen auf Grundlage ihrer dreidimensionalen Struktur. Alle untersuchten Enzymkomplexe sind Teil des anaeroben Energiemetabolismus und haben eine essentielle Funktion entweder beim Abbau von aromatischen Verbindungen oder bei der Flavin-basierten Elektronenbifurkation (FBEB)/konfurkation, einem Energiekopplungsvorgang. Im Einzelnen habe ich die Phthaloyl-CoA-Decarboxylase aus Thauera chlorobenzoica (Pcd), ein Schlüsselenzym des anaeroben Phthalsäureesterabbaus, den FBEB Komplex Laktatdehydrogenase-Elektrontransfer-Flavoprotein (Ldh/EtfAB) aus Acetobacterium woodii (Ldh/EtfAB) und die Heterodisulfidreduktase ähnliche Untereinheit HdrA aus dem schwefeloxidierenden Bakterium Hyphomicrobium denitrificans (sHdrA) untersucht. Zusätzlich habe ich zur Strukturbestimmung des Caffeyl-CoA/EtfAB - Komplexes aus A. woodii und der Naphthoyl-CoA - Reduktase aus der Kultur N47 beigetragen (im Appendix erwähnt).

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Metadaten
Author:Kanwal KayasthaORCiDGND
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-736978
DOI:https://doi.org/10.21248/gups.73697
Place of publication:Frankfurt am Main
Referee:Volker MüllerORCiD, Ulrich Ermler
Advisor:Ulrich Ermler
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2023/05/15
Year of first Publication:2021
Publishing Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Granting Institution:Johann Wolfgang Goethe-Universität
Date of final exam:2022/12/20
Release Date:2023/05/12
Tag:Flavoproteins; X-ray crystallography; cryo-EM
Page Number:168
Note:
Kumulative Dissertation – enthält die Verlagsversionen (Versions of Record) der folgenden Artikel:

Kayastha, Kanwal; Vitt, Stella; Buckel, Wolfgang; Ermler, Ulrich (2021): Flavins in the electron bifurcation process. Archives of Biochemistry and Biophysics, 701, ISSN 0003-9861. DOI: 10.1016/j.abb.2021.108796

Willistein, Max; Bechtel, Dominique F.; Müller, Christina S.; Demmer, Ulrike; Heimann, Larissa; Kayastha, Kanwal; Schünemann, Volker; Pierik, Antonio J.; Ullmann, G. Matthias; Ermler, Ulrich; Boll, Matthias (2019): Low potential enzymatic hydride transfer via highly cooperative and inversely functionalized flavin cofactors. Nature Communications, 10, ISSN 2041-1723. DOI: 10.1038/s41467-019-10078-3

Demmer, Julius K.; Bertsch, Johannes; Öppinger, Christian; Wohlers, Hannah; Kayastha, Kanwal; Demmer, Ulrike; Ermler, Ulrich; Müller, Volker (2018): Molecular basis of the flavin-based electron-bifurcating caffeyl-CoA reductase reaction.  FEBS Lett, 592(3), S. 332-342, ISSN 1873-3468. DOI: 10.1002/1873-3468.12971.
HeBIS-PPN:507764757
Institutes:Biowissenschaften
Dewey Decimal Classification:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Sammlung Biologie / Biologische Hochschulschriften (Goethe-Universität)
Licence (German):License LogoDeutsches Urheberrecht