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Wir ermittelten die Geschwindigkeitskonstanten sowie die Arrhenius sehen Aktivierungsenergien und Aktionskonstanten der alkalischen Hydrolyse einer Reihe von Di- und Tripeptiden. Die zur Gewinnung der kinetischen Daten führende quantitative Analyse der Hydrolysate gelang, indem die Peptide vor ihrer Hydrolyse geeignet mit 14C markiert, die Hydrolysate mit Hilfe der Papierchromatographie bzw. der Zonenelektrophorese getrennt und die isolierten Hydrolyseprodukte auf Grund ihrer Radioaktivität quantitativ bestimmt wurden.
Der zeitliche Verlauf der alkalischen Hydrolyse von Di- und Tripeptiden wird durch ein Zeitgesetz 1. Ordnung bezüglich des Peptids und bezüglich der Hydroxylionen dargestellt. Die Abstufungen der Aktivierungsenergien, die den einzelnen Peptidbindungen in Di- und Tripeptiden zugeordnet sind, lassen sich durch die Annahme deuten, daß die Hydrolyse nach dem BAC 2-Mechanismus verläuft. Die Aktionskonstanten wachsen, wenn auch nicht regelmäßig, mit den Aktivierungsenergien.
Für eine Gruppe von Di- und Tripeptiden wurden die Geschwindigkeitskonstanten sowie die Arrhenius schen Aktivierungsenergien und Aktionskonstanten der sauren Hydrolyse der einzelnen Peptidbindungen gemessen. Zeitgesetz und Abstufungen der Aktivierungsenergien lassen sich nur unter bestimmten Annahmen über die Solvatation der Reaktionsteilnehmer auf der Grundlage des Ingold- Benderschen Mechanismus interpretieren. Aktionskonstante und Aktivierungsenergien weisen einen symbaten Gang auf.