TY  - THES
A1  - Langhammer, Katrin
T1  - Vergleichende enzymatische Untersuchungen an Schlangengiften von Bothrops asper und Crotalus atrox
N2  - An 36 Schlangengiften der Vipernarten Crotalus atrox und Bothrops asper wurden jeweils acht Enzymbestimmungen durchgeführt: Argininester-Hydrolase, Casein- und Hide-Powder-Azure-Hydrolyse, Fibrinogen-Koagulase, Humanplasma-Koagulase, L-Aminosäureoxidase, Phosphodiesterase und Phospholipase A2. 14 Schlangengifte von Bothrops asper wurden zudem mittels Anionenaustausch-Chromatographie fraktioniert und die einzelnen Fraktionen auf ihre proteolytische Aktivität und die Fähigkeit, Humanplasma zu koagulieren, untersucht. Es zeigten sich trotz ähnlicher Lebensumstände der Tiere sowie des standardisierten Umgangs mit den Schlangengiften auch innerhalb einer Art erhebliche Variationen in den Enzymaktivitäten. Bei nur zwei Giften von Bothrops asper gelang es, das Enzym mit Casein-Hydrolyse-Aktivität in jeweils einer einzigen Fraktion anzureichern. Alle anderen fraktionierten Lanzenottern- Gifte wiesen diese Enzymaktivität gleich in mehreren oder allen Fraktionen auf. Humanplasma-Koagulase-Aktivität war ausnahmslos in jeder einzelnen Fraktion der untersuchten Gifte nachweisbar. Wahrscheinlich bewirkt ein komplexes Zusammenspiel gleich mehrer Faktoren oder Enzyme im Gift die Blutgerinnung. Fraktionen mit hoher proteolytischer Aktivität für Casein zeigten nicht zwangsweise hohe prokoagulatorische Aktivität. Die Enzyme mit Casein- Hydrolyse-Aktivität scheinen also nicht für die thrombinähnlichen Eigenschaften der Gifte verantwortlich zu sein. Die hier erneut bestätigte Heterogenität in der Zusammensetzung von Schlangengiften führt zu folgendem Schluss: Vor der Immunisierung eines Vesuchstieres zur Gewinnung eines Antiserums sollten die verwendeten Gifte auf ihre Enzym- sowie biologischen Aktivitäten untersucht werden.
N2  - Crude venom samples from 36 specimens of the Viperidae Bothrops asper and Crotalus atrox were analyzed for eight different enzyme activities. Furthermore fractions of 14 venom samples of Bothrops asper were isolated by anion exchange chromatography and were tested for their proteolytic and coagulant activity. Despite similar habitat conditions of the snakes and standardized handling of the venom samples the enzymatic activities showed high variability. In two venom samples of Bothrops asper the enzyme with proteinase activity towards casein could be separated. The other venoms tested exhibited proteolytic activity in more than two fractions. The fact that procoagulant activity was found in all fractions suggests the possibility that several factors and enzymes produce coagulant effects. Not all fractions which had high proteolytic activity towards casein also exhibited high procoagulant activity. This indicates that enzymes with proteolytic activity towards casein are not identical with those which have thrombin-like effects. Fibrinogenolytic activity of snake venoms is therefore exerted by several enzymes and factors. Because of the variability in venom composition demonstrated in this study snake venoms used in immunization to produce antivenoms in experimental animals should be tested for their biological activities, including their enzymatic activities.
Y1  - 2004
UR  - http://publikationen.ub.uni-frankfurt.de/frontdoor/index/index/docId/4971
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hebis:30-0000005441
ER  -