Open Access

Die vorliegende geologische Arbeit befaßt sich mit einem Ausschnitt des Taunus. Der Taunus ist der südöstlichste Teil des Rheinischen Schiefergebirges und liegt in etwa zwischen Koblenz, Gießen, Frankfurt und Wiesbaden (Abb. 1 und 2). Marine Flachseesedimente prägen hier das Unterdevon des Rheinischen Schiefergebirges. Durch variszische Deformation entstand überwiegend NW- bis NNW-vergenter Faltenbau. Gravitative Kräfte ließen weitere tektonische Strukturen entstehen. Tertiäre Bruchtektonik schuf Horste und Gräben....... Das bearbeitete Gebiet weist unter großflächigen quartären Schuttdecken unterdevonische Sedimente der Tonschiefer- und Feinsandsteinfraktion auf. Im Unterdevon sorgte rasche Sedimentation bei ständiger Absenkung des Rheinischen Trogs für ein flaches Meer. Im Norden des Kartiergebiets tritt eine Fossilbank mit mariner Fauna zutage. Bei der mesozoisch-tertiären Verwitterung wurden die oberflächennahen Gesteine gelockert und Vererzungen und Roterden gebildet. Taleinschnitte in die tertiäre Rumpffläche sind pleistozänen Alters. Das devonische Gestein ist anchimetamorph überprägt und zeigt eine deutliche erste Schieferung, welche von einer intensiven Glimmerneubildung begleitet ist und primär stark nordwestvergent angelegt wurde. In feinpelitischen Bereichen kann eine zweite, postkristalline Schieferung ausgebildet sein. Durch starken Schuppenbau und anhaltende laterale Einengung bei der variszischen Überprägung entstanden im Taunus sogenannte "horse structures": Es kam zu sukzessiver Aufrichtung hangender Schuppeneinheiten bei nordwestlich fortschreitender Anlage von Überschiebungsbahnen im Liegenden. Im Scheitelbereich eines so entstandenen Vergenzfächers liegt das Kartiergebiet. Achsenflächen und Hauptschieferung stehen steil bis saiger. In diesen Bereichen kam es beim Kollaps des Gebirges durch gravitative Kräfte zur Anlage von Knickbändern. Sie ersetzen Verschiebungsflächen. Vereinzelt sind sie auch mit Abschiebungen verbunden. Die am häufigsten aufgeschlossene Knickband-Schar hat nach SE abschiebenden Charakter, eine zweite zeigt NW-gerichteten Bewegungssinn. Sie sind aufgrund der gleichgerichteten vertikalen Einengung zusammengehörend bzw. konjungiert. Die Knickachsen beider Scharen tauchen mit nur wenigen Grad in Streichrichtung ab. Manchmal sind Knickbänder dieser beiden Gruppen direkt konjungiert aufgeschlossen. Möglicherweise durch Rotation, als Teil konjungierter Knickbänder oder innerhalb größerer übergeordneter Knickbänder erscheinen einige der Knickbänder aufschiebend. Eine untergeordnete, dritte Knickband-Schar deutet mit schrägabschiebendem Verschiebungssinn eine Rotation der Spannungsrichtung und möglicherweise erste Bewegungen der Idsteiner Senke an. Sie ist im Untersuchungsgebiet nur selten aufgeschlossen. Die Untersuchungen im Zuge dieser Diplomarbeit ergaben, daß die Knickbänder bevorzugt in Bereichen südvergenter Schieferung entstanden. Im Süden und südlich des Kartiergebiets weist die Schieferung häufiger Südvergenz auf, weshalb dort fast ausschließlich nach S bis SE abschiebende Knickbänder einzumessen waren. Unterschiede zwischen Messungen im Westen und Osten des Gebiets wurden nicht festgestellt. Ein weiteres Ergebnis dieser Arbeit ist eine Longitudinalstrain-Berechnung von 3,4-6,8 % für die Gesteinspartien mit Knickbändern. Die Anlage der Knickbänder wird als letzte variszische Deformation angesehen. Ihr folgten außer kleineren Abschiebungen möglicherweise noch syn- und antithetische Rotationsbewegungen einzelner Gesteinsschollen. Demnach würden sich insgesamt die Anlage der Knickbänder und die Bildung der Vergenzfächer zeitlich überschneiden. Das Einfallen der Knickachsen und auch anderer Achsen und Lineare flach nach SW, ist wahrscheinlich durch tertiäre Bruchschollentektonik bedingt. Diese Bruchtektonik gliedert das Gebirge in Schollen mit Horsten und Gräben, so z.B. die bedeutende Grabenstruktur der Idsteiner Senke. Dabei kann der Vergenzfächer trotz vertikaler Bewegung horizontal versetzt worden sein. Seine Scheitellinie verändert zur Tiefe hin die Position ("horse structures") und tritt bei einer erodierten Hochscholle versetzt zutage.

Escherichia coli diacylglycerol kinase (DGK) is an integral membrane protein, which catalyses the ATP-dependent phosphorylation of diacylglycerol (DAG) to phosphatic acid (PA). It is a unique trimeric enzyme, which does not share sequence homology with typical kinases. It exhibits a notable complexity in structure and function despite of its small size. Here, chemical shift assignment of wild-type DGK within lipid bilayers was carried out based on 3D MAS NMR, utilizing manual and automatic analysis protocols. Upon nucleotide binding, extensive chemical shift perturbations could be observed. These data provide evidence for a symmetric DGK trimer with all of its three active sites concurrently occupied. Additionally, we could detect that the nucleotide substrate induces a substantial conformational change, most likely directing DGK into its catalytic active form. Furthermore, functionally relevant interprotomer interactions are identified by DNP-enhanced MAS NMR in combination with site-directed mutagenesis and functional assays.

Light‐induced activation of biomolecules by uncaging of photolabile protection groups has found many applications for triggering biochemical reactions with minimal perturbations directly within cells. Such an approach might also offer unique advantages for solid‐state NMR experiments on membrane proteins for initiating reactions within or at the membrane directly within the closed MAS rotor. Herein, we demonstrate that the integral membrane protein E. coli diacylglycerol kinase (DgkA), which catalyzes the phosphorylation of diacylglycerol, can be controlled by light under MAS‐NMR conditions. Uncaging of NPE‐ATP or of lipid substrate NPE‐DOG by in situ illumination triggers its enzymatic activity, which can be monitored by real‐time 31P‐MAS NMR. This proof‐of‐concept illustrates that combining MAS‐NMR with uncaging strategies and illumination methods offers new possibilities for controlling biochemical reactions at or within lipid bilayers.

Protein trans-splicing using split inteins is well established as a useful tool for protein engineering. Here we show, for the first time, that this method can be applied to a membrane protein under native conditions. We provide compelling evidence that the heptahelical proteorhodopsin can be assembled from two separate fragments consisting of helical bundles A and B and C, D, E, F, and G via a splicing site located in the BC loop. The procedure presented here is on the basis of dual expression and ligation in vivo. Global fold, stability, and photodynamics were analyzed in detergent by CD, stationary, as well as time-resolved optical spectroscopy. The fold within lipid bilayers has been probed by high field and dynamic nuclear polarization-enhanced solid-state NMR utilizing a (13)C-labeled retinal cofactor and extensively (13)C-(15)N-labeled protein. Our data show unambiguously that the ligation product is identical to its non-ligated counterpart. Furthermore, our data highlight the effects of BC loop modifications onto the photocycle kinetics of proteorhodopsin. Our data demonstrate that a correctly folded and functionally intact protein can be produced in this artificial way. Our findings are of high relevance for a general understanding of the assembly of membrane proteins for elucidating intramolecular interactions, and they offer the possibility of developing novel labeling schemes for spectroscopic applications.