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Kristallisierte Lactat-Dehydrogenasen aus Schweineherz, Kaninchenskelettmuskel, Rattenherz und Rattenskelettmuskel wurden mit Trypsin abgebaut und die durch Hochspannungs-Elektrophorese der Verdauungsansätze erhaltenen Peptidmuster nach Anfärbung mit Ninhydrin und diazotierter Sulfanilsäure miteinander verglichen. Es ergaben sich die in den Abb. 1-4 dargestellten Unterschiede.
1- (2̸.3′.4′-O-Triacetyl-1.β-D-glucopyranosyl) 3-carboxamido-pyridiniumchlorid wird aus α-1-Chlor-2.3.4-O-triacetyl-glucopyranose und Nikotinamid hergestellt. Die freie Hydroxylgruppe in 6-Stellung der Glucose wird mit Phosphoroxychlorid verestert. Durch Acylwanderung entsteht außerdem ein isomeres Produkt. Die Acetylgruppen lassen sich sauer verseifen. Durch Kondensation mit Adenosinmonophosphat erhält man ein Gemisch beider Nikotinamidglucosid-Adenin-Dinucleotid-Isomerer. Die Verbindungen sind trotz hoher Affinität zu nucleophilen Agentien auf Grund der sterischen Konfiguration enzymatisch inaktiv.