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This article presents an analysis of the police television series A Touch of Frost (Yorkshire Television, 1992) and the crime novels by Rodney Wingfield upon which it is based.
In order to analyse the way the protagonist, Inspector Jack Frost, is characterised in either version, data is drawn from the pilot episode of the series and Wingfield’s debut novel Frost at Christmas (1984). Wingfield was less than impressed with television’s version of Frost, stating, ‘He just isn’t my Frost’. The rationale for this article is to apply established models in stylistics to investigate the differences between the original and the adaptation. A core motivation for stylistics is to ‘support initial impressions in various extracts’ readings’ and to ‘describe the readers’ response with some precision’ (Gregoriou 2007: 19); this article therefore offers a close linguistic explanation for an author’s dissatisfaction with the adaptation of his own work. The famously reticent Wingfield did not elaborate in detail on why he disapproved of the television version of Frost, although several critics observed that Wingfield felt television had ‘softened’ his creation. This article contends that ‘softness’ is represented in language through politeness strategies adopted by speakers whilst impoliteness represents the ‘tougher’ speech of Wingfield’s original iteration of Jack Frost. In order to demonstrate this contention, this study will analyse pragmatic elements of the dialogue of both novel and television versions of Frost through the analytical framework for impoliteness developed by Culpeper (1996; 2010). This framework will be integrated into the model for analysing the elements of narrative outlined by Simpson and Montgomery (1995), in turn suggesting an elaboration of this model. In investigating whether television’s Jack Frost is ‘softer’ than the character envisaged by Wingfield, free direct speech and accompanying physical behaviour in novel and television adaptation are analysed, focussing on whether the perceived softness of the latter has been partly achieved by making the speech of Frost less impolite on television.
Für den mitochondrialen ABC-Transporter MDL1 (multidrug resistance like) aus Saccharomyces cerevisiae wurde eine Funktion als intrazellulärer Peptidexporter vorhergesagt. MDL1 ist wahrscheinlich am Export von Degradationsprodukten der m-AAA (matrixoriented ATPases associated with a variety of cellular activities) Protease in den Intermembranraum beteiligt (Young et al., 2001). Das MDL1-Homodimer besteht aus zwei Transmembrandomänen mit jeweils sechs potentiellen α-Helices und zwei Nukleotidbindedomänen. Eine Überexpression des ABC-Transporters in E. coli und L. lactis ist nicht möglich. Nur im homologen Expressionssystem kann eine bis zu 100-fach gesteigerte MDL1-Konzentration in Anwesenheit des induzierbaren GAL1-Promotors gegenüber dem endogenen Protein erreicht werden. Differentielle Zentrifugation, Immunogold-Markierungen und Proteasezugänglichkeitsexperimente zeigen, dass MDL1 ausschließlich in der mitochondrialen Innenmembran lokalisiert ist und die Nukleotidbindedomänen zur Matrix orientiert vorliegen. Mit Hilfe von Edman Sequenzierung des gereinigten His-getaggten MDL1 wurde eine 59 Aminosäuren lange mitochondriale Leitsequenz identifiziert. Die Deletionsvariante MDL1(60-695) wird ausschließlich in den Membranen des Endoplasmatischen Retikulums exprimiert. Ihre Motordomänen liegen zytosolisch orientiert vor. Beide MDL1-Varianten bilden homooligomere Komplexe vergleichbarer Größe und weisen ähnliche ATPase Aktivitäten auf. Die physiologischen Konsequenzen der Lokalisation in unterschiedlichen Membranen wurden in Zellen näher untersucht, deren mitochondrialer ABC-Transporter ATM1 (ABC transporter of mitochondria) deletiert ist. ATM1 ist von essentieller Bedeutung für die Biogenese zytosolischer Eisen/Schwefel-Proteine (Lill und Kispal, 2000). Der mitochondriale MDL1-Komplex kann zum Teil die ATM1-Funktion übernehmen, wohingegen ER-ständiges MDL1, als auch ATP Binde- und Hydrolyse inaktive Mutanten, den Δatm1 Wachstumsphänotyp nicht komplementieren können. Die physiologische Funktion von MDL1 ist somit eng mit der mitochondrialen Innenmembran und der Funktionalität des Proteins verbunden. Durch in vivo Komplementationsstudien wurden zwei mitochondriale ABC-Transporter ABCB10 und Pa_2_9660 aus H. sapiens bzw. P. anserina als funktionelle MDL1-Homologe identifiziert.