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A mitofusin-dependent docking ring complex triggers mitochondrial fusion in vitro

  • Fusion of mitochondrial outer membranes is crucial for proper organelle function and involves large GTPases called mitofusins. The discrete steps that allow mitochondria to attach to one another and merge their outer membranes are unknown. By combining an in vitro mitochondrial fusion assay with electron cryo-tomography (cryo-ET), we visualize the junction between attached mitochondria isolated from Saccharomyces cerevisiae and observe complexes that mediate this attachment. We find that cycles of GTP hydrolysis induce progressive formation of a docking ring structure around extended areas of contact. Further GTP hydrolysis triggers local outer membrane fusion at the periphery of the contact region. These findings unravel key features of mitofusin-dependent fusion of outer membranes and constitute an important advance in our understanding of how mitochondria connect and merge.

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Verfasserangaben:Tobias Brandt, Laetitia Cavellini, Werner KühlbrandtORCiDGND, Michaël M. Cohen
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-445294
DOI:https://doi.org/10.7554/eLife.14618
ISSN:2050-084X
Pubmed-Id:https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27253069
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):eLife
Verlag:eLife Sciences Publications
Verlagsort:Cambridge
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Datum der Veröffentlichung (online):09.11.2017
Jahr der Erstveröffentlichung:2016
Veröffentlichende Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Datum der Freischaltung:09.11.2017
Freies Schlagwort / Tag:Biophysics and structural biology; Cell biology; Cryo-em; Dynamin-related-proteins; Membrane fusion; Mitochondria; Mitochondrial dynamics; Mitofusin; Research article
Jahrgang:5
Ausgabe / Heft:e14618
Seitenzahl:23
Erste Seite:1
Letzte Seite:23
Bemerkung:
Copyright Brandt et al. This article is distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License, which permits unrestricted use and redistribution provided that the original author and source are credited.
HeBIS-PPN:424951258
Institute:Angeschlossene und kooperierende Institutionen / MPI für Biophysik
DDC-Klassifikation:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Lizenz (Deutsch):License LogoCreative Commons - Namensnennung 4.0