Linda Schulte, Jiafei Mao, Julian Reitz, Sridhar Sreeramulu, Denis Kudlinzki, Victor-Valentin Hodirnau, Jakob Meier-Credo, Krishna Saxena, Florian Buhr, Julian David Langer, Martin Blackledge, Achilleas S. Frangakis, Clemens Glaubitz, Harald Schwalbe
- Understanding the conformational sampling of translation-arrested ribosome nascent chain complexes is key to understand co-translational folding. Up to now, coupling of cysteine oxidation, disulfide bond formation and structure formation in nascent chains has remained elusive. Here, we investigate the eye-lens protein γB-crystallin in the ribosomal exit tunnel. Using mass spectrometry, theoretical simulations, dynamic nuclear polarization-enhanced solid-state nuclear magnetic resonance and cryo-electron microscopy, we show that thiol groups of cysteine residues undergo S-glutathionylation and S-nitrosylation and form non-native disulfide bonds. Thus, covalent modification chemistry occurs already prior to nascent chain release as the ribosome exit tunnel provides sufficient space even for disulfide bond formation which can guide protein folding.
MetadatenVerfasserangaben: | Linda Schulte, Jiafei Mao, Julian Reitz, Sridhar SreeramuluORCiDGND, Denis KudlinzkiGND, Victor-Valentin Hodirnau, Jakob Meier-CredoORCiD, Krishna SaxenaORCiDGND, Florian Buhr, Julian David LangerORCiDGND, Martin Blackledge, Achilleas S. FrangakisORCiDGND, Clemens GlaubitzORCiDGND, Harald SchwalbeORCiDGND |
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URN: | urn:nbn:de:hebis:30:3-570218 |
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DOI: | https://doi.org/10.1038/s41467-020-19372-x |
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ISSN: | 2041-1723 |
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Titel des übergeordneten Werkes (Deutsch): | Nature Communications |
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Verlag: | Nature Publishing Group UK |
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Verlagsort: | [London] |
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Dokumentart: | Wissenschaftlicher Artikel |
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Sprache: | Englisch |
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Datum der Veröffentlichung (online): | 01.11.2020 |
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Datum der Erstveröffentlichung: | 01.11.2020 |
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Veröffentlichende Institution: | Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg |
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Datum der Freischaltung: | 09.12.2020 |
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Jahrgang: | 11 |
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Ausgabe / Heft: | 1, Article number: 5569 |
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Seitenzahl: | 11 |
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HeBIS-PPN: | 477568793 |
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Institute: | Biochemie, Chemie und Pharmazie / Biochemie und Chemie |
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| Biowissenschaften / Biowissenschaften |
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DDC-Klassifikation: | 5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften |
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| 5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie |
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Sammlungen: | Universitätspublikationen |
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Lizenz (Deutsch): | Creative Commons - Namensnennung 4.0 |
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