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Cysteine cross-linking in native membranes establishes the transmembrane architecture of Ire1

  • The ER is a key organelle of membrane biogenesis and crucial for the folding of both membrane and secretory proteins. Sensors of the unfolded protein response (UPR) monitor the unfolded protein load in the ER and convey effector functions for maintaining ER homeostasis. Aberrant compositions of the ER membrane, referred to as lipid bilayer stress, are equally potent activators of the UPR. How the distinct signals from lipid bilayer stress and unfolded proteins are processed by the conserved UPR transducer Ire1 remains unknown. Here, we have generated a functional, cysteine-less variant of Ire1 and performed systematic cysteine cross-linking experiments in native membranes to establish its transmembrane architecture in signaling-active clusters. We show that the transmembrane helices of two neighboring Ire1 molecules adopt an X-shaped configuration independent of the primary cause for ER stress. This suggests that different forms of stress converge in a common, signaling-active transmembrane architecture of Ire1.

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Verfasserangaben:Kristina VäthORCiDGND, Carsten MattesORCiD, John ReinhardORCiD, Roberto CovinoORCiD, Heike StumpfORCiD, Gerhard HummerORCiD, Robert ErnstORCiDGND
URN:urn:nbn:de:hebis:30:3-711818
DOI:https://doi.org/10.1083/jcb.202011078
ISSN:1540-8140
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):The journal of cell biology
Verlag:Rockefeller Univ. Press
Verlagsort:New York, NY
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Datum der Veröffentlichung (online):01.07.2021
Datum der Erstveröffentlichung:01.07.2021
Veröffentlichende Institution:Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Datum der Freischaltung:08.02.2023
Freies Schlagwort / Tag:Biochemistry; Biophysics; Membrane and lipid biology; Protein homeostasis
Jahrgang:220
Ausgabe / Heft:8, art. e202011078
Aufsatznummer:e202011078
Seitenzahl:25
Erste Seite:1
Letzte Seite:S8
Bemerkung:
All data discussed in the paper are included in this published article and in the online supplemental material. Additional materials including qPCR data, microscopy data, and the immunoblots contributing to the bar diagrams in Fig. 3 F; Fig. 5, B and D; and Fig. 6 F have been deposited to Mendeley Data (DOI:10.17632/s52vt8spmc.1).
Bemerkung:
This work was supported by the Deutsche Forschungsgemeinschaft (SFB807 “Transport and Communication across Biological Membranes” to R. Ernst and G. Hummer; SFB894 “Ca2+-Signals: Molecular Mechanisms and Integrative Functions” to R. Ernst).

This project has received funding from the European Research Council under the European Union’s Horizon 2020 research and innovation program (grant agreement no. 866011).
HeBIS-PPN:507187806
Institute:Physik
Wissenschaftliche Zentren und koordinierte Programme / Frankfurt Institute for Advanced Studies (FIAS)
Angeschlossene und kooperierende Institutionen / MPI für Biophysik
DDC-Klassifikation:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 57 Biowissenschaften; Biologie / 570 Biowissenschaften; Biologie
Sammlungen:Universitätspublikationen
Lizenz (Deutsch):License LogoCreative Commons - CC BY - Namensnennung 4.0 International